蛋白质翻译后修饰是调节生物活性的关键

蛋白质的翻译后修饰（PTM）是指蛋白质被mRNA翻译后发生的化学修饰，蛋白质合成完成后，通过一系列生化反应改变蛋白质分子的化学结构，以调整其功能、稳定性、位置或相互作用。 这些修饰可以发生在氨基酸残基或蛋白质的整体结构上。 以下是一些常见的蛋白质翻译后修饰形式：

图1鉴定蛋白质翻译后修饰的示意图。

1. 磷酸化：这是最常见的翻译后修饰形式之一，通常发生在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上。 磷酸化调节许多蛋白质的活性。 涉及将磷酸基团添加到特定的氨基酸残基中，例如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸。 磷酸化可以调节蛋白质的活性、亲和力和稳定性。

2.泛素化：它涉及将泛素蛋白与靶蛋白结合，通常是被降解的标记蛋白。

3.乙酰化：通常发生在蛋白质的N端或赖氨酸残基上，影响蛋白质与DNA的结合或蛋白质的活性。

4.甲基化：赖氨酸等甲基的甲基化被添加到某些氨基酸残基中。 这种修饰会影响某些蛋白质与DNA或其他蛋白质的相互作用。

5.糖基化：向蛋白质中添加糖链对于蛋白质的稳定性及其在细胞中的定位至关重要。

6.棕榈酰化：涉及将脂肪酸附着在蛋白质上，通常与蛋白质在细胞膜上的定位有关。

7.羧基末端裂解和酰化：蛋白质翻译完成后，可切除一个或多个氨基酸，或在羧基末端进行酰化修饰。

8.结构修饰：如二硫键的形成，对蛋白质的三维结构稳定性非常重要。