泛素化是一种蛋白质翻译后修饰 （PTM），涉及将一种或多种泛素蛋白添加到底物蛋白中。 泛素是一种小的调节蛋白，可以与其他蛋白质共价结合。 泛素化可影响蛋白质降解、位置、活性和蛋白质-蛋白质相互作用。 要了解哪些蛋白质结构可以泛素化，需要从泛素化的机制和靶标特性开始。
泛素化的机制
1.泛素活化：泛素首先由泛素活化酶 （E1） 激活，与泛素形成高能硫酯键。 2.泛素结合：然后将活化的泛素转移到泛素结合酶 （E2） 中。 3.泛素连接：泛素连接酶 （E3） 识别特定的底物蛋白，并协助泛素从 E2 转移到底物蛋白。 可以泛素化的蛋白质结构：
1.靶位点特异性
1.赖氨酸残基：泛素化最常见的靶位点是赖氨酸 （K） 残基。 泛素的C端甘氨酸与赖氨酸的侧链氨基形成共价键。 2.其他残基：虽然赖氨酸是最常见的靶标，但泛素也可以附着在其他氨基酸残基上，如丝氨酸、苏氨酸和半胱氨酸2.泛素化位点序列：
某些蛋白质序列比其他蛋白质序列更容易泛素化。 虽然没有绝对的序列特异性，但含有特定序列的肽（例如 pxxLXQ）已被证明很容易与 E3 泛素连接酶结合并促进泛素化。
3.结构的可访问性：
蛋白质的结构会影响特定赖氨酸残基的可及性。 只有当这些残基可被 E2 泛素结合酶和 E3 泛素连接酶接近时，泛素化才会发生。
4.蛋白质的灵活性和动力学：
具有高灵活性或蛋白质某些结构动力学的区域更容易泛素化，因为它们更容易适应 E2 和 E3 酶的活性位点。
5.改良的前驱体状态：
蛋白质的其他翻译后修饰状态，如磷酸化、乙酰化等，有时会增加蛋白质泛素化的机会，因为它们可以改变蛋白质的电荷、构象或与 E3 泛素连接酶的亲和力。
泛素化可以发生在许多不同类型的蛋白质结构上，但这一过程往往有利于赖氨酸残基，赖氨酸残基可以在空间结构中与 E2 和 E3 酶相互作用。 蛋白质的泛素化状态和功能受其自身结构特征以及细胞环境中各种因素的影响。