由氨基酸残基组成的组织因子跨膜单链糖蛋白

组织因子是由氨基酸残基组成的跨膜单链糖蛋白，对人体不可缺少。

价值：

组织因子是一种跨膜单链糖蛋白，由 263 个氨基酸残基组成，分子量约为 47 kDa。 其中，219个氨基酸残基位于细胞膜外，其次是23个氨基酸残基位于细胞膜外，其余21个氨基酸残基位于细胞质中。

一般情况下，组织因子位于血管壁外膜细胞、血管周围的成纤维细胞、肝、脾、肾等器官的纤维囊，以及表皮细胞、肾小球上皮细胞、大脑皮层、心肌细胞、肺泡巨噬细胞、胃肠壁、部分泌尿生殖道和子宫内膜间质细胞、 但血管间膜或子宫内膜层非常稀缺。

因此，在正常情况下，循环中不存在组织因子或与循环血液接触，只有当血管壁的完整性被破坏时，TF才会暴露于循环血液中，并通过激活凝血级联反应来充当止血剂。

它的作用：

组织因子通过与因子 A 结合来启动血液凝固级联反应。 而且，TF依靠其与细胞膜的紧密结合来起到“锚定”作用，使生理凝血过程局限于损伤部位，不会从血液凝固的开始扩散到远处。 当细胞表面表达的 TF 暴露于血浆蛋白时，TF 会启动血液凝固，通过该凝固，TF 会粘附在具有高亲和力的因子 （f） 上。

游离因子A（Fa）和/或形成的TF2-A配合物激活TF2F复合物向TF-A复合物的转化，TF-A复合物进一步激活游离F。 这些机制被称为 TF 介导的 F 本身的激活。 TF-A复合物可快速催化因子活化。 此外，TF-A 以较低的速率激活因子，激活因子 A 在辅因子存在的情况下将激活因子转化为因子 A，这一过程最终导致凝血酶的产生。

然后凝血酶催化纤维蛋白原转化为纤维蛋白并聚合成纤维蛋白血凝块。 即TF可以激活凝血因子，同时引发内源性和外源性两种凝血酶连锁扩增反应，在血栓形成过程中发挥重要作用。 然而，在生理浓度下，TF和F都不具有促凝血活性。